Belangrijkste verschil - Alfa versus bèta-amylase

De werking van het amylase-enzym kan zetmeel hydrolyseren tot suikereenheden. Amylase is van nature aanwezig in speeksel en pancreas van mensen en sommige andere zoogdieren, waar het het biochemische proces van voedselbolusvertering in gang zet. Tijdens de orale vertering geven zetmeelrijke voedingsmiddelen (rijst, brood, yams en aardappelen) een ietwat zoete smaak omdat speekselamylase een deel van hun zetmeel afbreekt tot suiker. Amylase werd voor het eerst ontdekt en geïsoleerd door Anselme Payen in 1833. Amylase-enzymen worden specifiek genoemd met verschillende Griekse letters, waaronder Alfa (α)-Amylase, bèta (β)-Amylase en gamma (γ)-Amylase. Al deze enzymen zijn glycosidehydrolasen en werken op α-1, 4-glycosidebindingen. Alfa (α)-amylase wordt beschouwd als een belangrijk spijsverteringsenzym, terwijl bèta (β)-amylase wordt beschouwd als een belangrijk enzym dat betrokken is bij het ontkiemen van zaden en het rijpen van fruit. Maar vergeleken met bèta (β)-Amylase en gamma (γ)-Amylase, zijn de α-amylasen (EC 3.2.1.1) calcium-metallo-enzymen en kunnen ze niet functioneren in afwezigheid van calcium. Dit is de grootste verschil tussen alfa- en bèta-amylase. Zowel alfa- als bèta-amylasen worden echter commercieel gebruikt in fermentatieprocessen zoals het brouwen van bier en sterke drank, bereid uit suikers die zijn afgeleid van zetmeel. Laten we in dit artikel nader uitleggen wat de verschillen zijn tussen Alpha en Beta Amylase.

Dit artikel behandelt,

1. Wat is alfa-amylase? - Definitie, functies, eigenschappen en kenmerken

2. Wat is bèta-amylase? - Definitie, functies, eigenschappen en kenmerken

3. Wat is het verschil tussen alfa- en bèta-amylase? – Vergelijking van fysieke en functionele kenmerken

Wat is alfa-amylase

Alfa-amylase wordt beschouwd als een belangrijk spijsverteringsenzym in het spijsverteringskanaal van zoogdieren. De humane speeksel- en pancreasamylasen zijn -amylasen en ook planten, schimmels (ascomyceten en basidiomyceten) en bacteriën (Bacillus) kunnen -amylasen produceren.

De optimale pH van alfa-amylase is 6,7-7,0. Calcium is essentieel voor de werking van α-amylasen; daarom staat het bekend als een calciummetallo-enzym. Alfa-amylase kan koolhydraten met een lange keten, zoals zetmeelamylose, afbreken tot maltotriose en maltose of amylopectine tot maltose, glucose en dextrine beperken.

Lintdiagram van menselijk speeksel alfa-amylase

Wat is bèta-amylase?

Bèta-amylase wordt voornamelijk geproduceerd door bacteriën, schimmels en planten en katalyseert de enzymatische afbraak van de tweede α-1,4-glycosidebinding van niet-reducerende suikers, waarbij maltose tegelijk wordt afgesplitst. β-amylase breekt zetmeel af tot maltose, waardoor de zoete smaak van rijp fruit ontstaat. De optimale pH voor het functioneren van β-amylase is 4,0-5,0. Dieren produceren geen -amylase.

Lintdiagram van bèta-amylase van gerst

Verschil tussen alfa- en bèta-amylase

Alfa en bèta-amylase hebben significant verschillende fysieke en functionele kenmerken. Deze kunnen worden onderverdeeld in de volgende subgroepen,

Alternatieve namen

Alfa-amylase: 1, 4-α-D-glucaanglucanohydrolase en glycogenase zijn alternatieve namen voor α-amylase.

Bèta-amylase:1, 4-α-D-glucan maltohydrolase, glycogenase en saccharogeen amylase zijn alternatieve namen voor β-amylase.

EG-nummer

Alfa-amylase: EC 3.2.1.1

Bèta-amylase: EC 3.2.1.2

Productie

Alfa-amylase: Het spijsverteringsstelsel van zoogdieren kan -amylase synthetiseren; menselijke speeksel- en pancreasamylasen zijn dus a-amylasen. Bovendien,–amylasen kunnen worden geproduceerd door planten, schimmels (ascomyceten en basidiomyceten) en bacteriën (Bacillus).

Bèta-amylase: β-amylase wordt geproduceerd door bacteriën, schimmels en planten. Weefsels of cellen van dieren kunnen geen β-amylase produceren, ook al kan het voorkomen in micro-organismen die aanwezig zijn in het spijsverteringskanaal.

De rol van calcium

Alfa-amylase: Calcium is essentieel voor het functioneren van α-amylasen en staat daarom bekend als een calciummetallo-enzym.

Bèta-amylase: Calcium is niet nodig voor het functioneren van -amylasen.

Optimale pH

Alfa-amylase: De optimale pH voor β-amylase is 6,7-7,0

Bèta-amylase: De optimale pH voor β-amylase is 4,0-5,0

Hoofdfunctie:

Alfa-amylase: α-amylase is voornamelijk betrokken bij het verteringsproces van voedsel.

Bèta-amylase: β-amylase is voornamelijk betrokken bij het rijpingsproces van fruit en het ontkiemen van zaden.

Waarnemend Site

Alfa-amylase: α-amylase kan overal op het substraat inwerken.

Bèta-amylase: β-amylase kan werken vanaf het niet-reducerende uiteinde en katalyseert de hydrolyse van de tweede α-1,4-glycosidebinding

Belangrijkste uitkomsten van de enzymatische reacties

Alfa-amylase: Koolhydraten met een lange keten (amylose- en amylopectinestrengen) kunnen worden afgebroken door α-amylase en geven maltotriose en maltose uit amylose, of maltose, glucose en limiet dextrine uit amylopectine

Bèta-amylase: Tijdens het rijpingsproces van fruit wordt zetmeel door β-amylase afgebroken tot maltose, waardoor de zoete smaak van rijp fruit ontstaat.

Reactiesnelheid

Alfa-amylase: -amylase heeft de neiging sneller te werken dan β-amylase.

Bèta-amylase: -amylase heeft de neiging langzamer te werken dan α-amylase.

Fysische en chemische eigenschappen

Alfa-amylase: α-amylase is ongevoelig voor hoge temperaturen en zware metaalionen en wordt geïnactiveerd bij een lage pH.

Bèta-amylase: β-amylase is gevoelig voor hoge temperaturen en zware metaalionen en is stabiel bij een lage pH.

Kortom, amylase is een enzym dat zetmeel kan hydrolyseren tot kleinere moleculen. Maar α-amylase vereist Ca²⁺ voor activiteit en opbrengst glucose, maltotriose en maltose als eindproducten. Daarentegen heeft β-amylase geen Ca. nodig²⁺ en hydrolyseert oplosbaar zetmeel of amylose, waarbij alleen maltose als eindproduct wordt verkregen.