Belangrijkste verschil - Alpha Helix en Beta geplooid blad

Alfa-helix- en bètaplaten zijn twee verschillende secundaire structuren van eiwitten. Alfa-helix is ​​een rechtshandige of spiraalvormige conformatie van polypeptideketens. In alfa-helix doneert elke N-H-groep van de ruggengraat een waterstofbinding aan de C=O-groep van de ruggengraat, die eerder in vier residuen is geplaatst. Hier verschijnen waterstofbruggen binnen een polypeptideketen om een ​​helixstructuur te creëren. Bètavellen bestaan ​​uit bètastrengen die lateraal zijn verbonden door ten minste twee of drie waterstofbruggen in de ruggengraat; ze vormen een algemeen gedraaid, geplooid blad. In tegenstelling tot de alfa-helix, waterstofbruggen in bètabladen vormen tussen NH-groepen in de ruggengraat van één streng en C=O-groepen in de ruggengraat van de aangrenzende strengen. Dit is de grootste verschil tussen Alpha Helix en Beta geplooid blad.

Wat is een Alpha Helix?

Eiwitten zijn opgebouwd uit polypeptideketens en zijn onderverdeeld in verschillende categorieën, zoals primair, secundair, tertiair en quaternair, afhankelijk van de vorm van een vouwing van de polypeptideketen. α-helices en beta-geplooide vellen zijn de twee meest voorkomende secundaire structuren van een polypeptideketen.

Alfa-helixstructuur van eiwitten wordt gevormd door waterstofbinding tussen de ruggengraatamide- en carbonylgroepen. Dit is een rechtshandige spoel, die doorgaans 4 tot 40 aminozuurresten in de polypeptideketen bevat. De volgende afbeelding illustreert de structuur van alfa-helix.

Waterstofbindingen vormen zich tussen een N-H-groep van één aminoresidu met een C=O-groep van een ander aminozuur, dat eerder in 4 residuen is geplaatst. Deze waterstofbruggen zijn essentieel voor het creëren van de alfa-helixstructuur, en elke volledige draai van de helix heeft 3,6 aminoresten.

Aminozuren waarvan de R-groepen te groot zijn (d.w.z. tryptofaan, tyrosine) of te klein (d.w.z. glycine) destabiliseren α-helices. Proline destabiliseert ook α-helices vanwege zijn onregelmatige geometrie; de R-groep bindt zich terug aan de stikstof van de amidegroep en veroorzaakt sterische hinder. Bovendien verhindert het ontbreken van waterstof op de stikstof van Proline dat het deelneemt aan waterstofbinding. Afgezien daarvan hangt de stabiliteit van alfa-helix af van het dipoolmoment van de hele helix, dat wordt veroorzaakt door individuele dipolen van C = O-groepen die betrokken zijn bij waterstofbinding. Stabiele a-helices eindigen typisch met een geladen aminozuur om het dipoolmoment te neutraliseren.

Een hemoglobinemolecuul, dat vier heembindende subeenheden heeft, elk grotendeels gemaakt van a-helices.

Wat is Beta geplooid blad?

Beta geplooide vellen zijn een ander type secundaire eiwitstructuur. Bètavellen bestaan ​​uit bètastrengen die zijdelings met elkaar zijn verbonden door ten minste twee of drie waterstofbruggen in de ruggengraat, waardoor een in het algemeen gedraaide, geplooide laag wordt gevormd. Over het algemeen bevat een bèta-streng 3 tot 10 aminozuurresiduen, en deze strengen zijn naast andere bèta-strengen gerangschikt terwijl ze een uitgebreid netwerk van waterstofbruggen vormen. Hier creëren N-H-groepen in de ruggengraat van één streng waterstofbruggen met de C=O-groepen in de ruggengraat van de aangrenzende strengen. Twee uiteinden van de peptideketen kunnen worden toegewezen aan de N-terminus en C-terminus om de richting te illustreren. N-terminus geeft één uiteinde van de peptideketen aan, waar een vrije aminegroep beschikbaar is. Evenzo vertegenwoordigen de C-terminus het andere uiteinde van de peptideketen, waar een vrije carboxylgroep beschikbaar is.

Aangrenzende β-strengen kunnen waterstofbruggen vormen in antiparallelle, parallelle of gemengde opstellingen. In de anti-parallelle opstelling grenst het N-uiteinde van een standplaats aan het C-uiteinde van de volgende stand. In een parallelle opstelling zijn N-terminus van aangrenzende strengen in dezelfde richting georiënteerd. De volgende afbeelding illustreert de structuur en het waterstofbindingspatroon van parallelle en antiparallelle bèta-strengen.

a) anti-parallelb) parallel

Verschil tussen Alpha Helix en Beta geplooid blad

Vorm

Alfa-helix: Alpha Helix is ​​een rechtshandige opgerolde staafachtige structuur.

Beta geplooid blad: Beta-sheet is een bladachtige structuur.

Vorming

Alfa-helix: Waterstofbindingen vormen zich binnen de polypeptideketen om een ​​helixstructuur te creëren.

Beta geplooid blad: Beta-vellen worden gevormd door twee of meer bèta-strengen te verbinden door H-bindingen.

obligaties

Alfa-helix: Alfa-helix heeft een n + 4 H-bindingsschema. d.w.z. waterstofbruggen vormen zich tussen de N-H-groep van een aminoresidu met de C=O-groep van een ander aminozuur, dat eerder in 4 residuen is geplaatst.

Beta geplooid blad: Waterstofbindingen worden gevormd tussen de naburige N-H- en C=O-groepen van aangrenzende peptideketens.

-R groep

Alfa-helix: -R-groepen van de aminozuren zijn buiten de helix georiënteerd.

Beta geplooid blad: -R-groepen zijn zowel naar de binnenkant als de buitenkant van het vel gericht.

Nummer

Alfa-helix: Dit kan een enkele ketting zijn.

Beta geplooid blad: Dit kan niet bestaan ​​als een enkele bèta-streng; er moeten er twee of meer zijn.

Type

Alfa-helix: Dit heeft slechts één type.

Beta geplooid blad: Dit kan parallel, antiparallel of gemengd zijn.

Kwaliteiten

Alfa-helix: 100^O rotatie, 3,6 residu's per beurt en 1,5 A^O stijgen van de ene alfa-koolstof naar de tweede

Beta geplooid blad: 3,5 A^O stijgen tussen residuen

Aminozuur

Alfa-helix: Alfa-helix geeft de voorkeur aan de aminozuurzijketens, die de H-bindingen van de ruggengraat in de kern van de helix kunnen bedekken en beschermen.Beta geplooid blad: De verlengde structuur laat de maximale ruimte vrij voor de aminozuurzijketens. Daarom geven aminozuren met grote volumineuze zijketens de voorkeur aan de bèta-bladstructuur.

Voorkeur

Alfa-helix: Alpha helix geeft de voorkeur aan Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg aminozuren.

Beta geplooid blad: Beta-sheet geeft de voorkeur aan Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Afbeelding met dank aan:

"Alpha Helix-eiwitstructuur" [Public Domain] via Commons Wikimedia

"Hempglobinemolecuul" door Zephyris op de Engelstalige Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia

"Parellel and Antiparellel" door Fvasconcellos - Eigen werk. Gemaakt door uploader op verzoek door Opabinia regalis., (Public Domain) via Commons Wikimedia