Belangrijkste verschil - Hemoglobine versus myoglobine

Hemoglobine en myoglobine zijn twee soorten globine-eiwitten die dienen als zuurstofbindende eiwitten. Beide eiwitten zijn in staat om de hoeveelheid opgeloste zuurstof in biologische vloeistoffen van zowel gewervelde dieren als sommige ongewervelde dieren te verhogen. Organische prothetische groepen met vergelijkbare kenmerken zijn betrokken bij de binding van zuurstof in beide eiwitten. Maar de 3D-oriëntatie in de ruimte of de stereo-isomerie van hemoglobine en myoglobine zijn anders. Door dit verschil is ook de hoeveelheid zuurstof die aan elk van de eiwitmoleculen kan binden verschillend. Hemoglobine is in staat zich stevig te binden met zuurstof terwijl myoglobine is niet in staat om zich stevig aan zuurstof te binden. Dit verschil tussen hemoglobine en myoglobine geeft aanleiding tot hun verschillende functies; hemoglobine wordt aangetroffen in de bloedbaan en transporteert zuurstof van de longen naar de rest van het lichaam terwijl myoglobine wordt gevonden in de spier, waardoor de benodigde zuurstof vrijkomt.

Belangrijkste gebieden die worden gedekt

1. Wat is hemoglobine? - Definitie, structuur en samenstelling, functie 2. Wat is Myoglobine? - Definitie, structuur en samenstelling, functie 3. Overeenkomsten tussen hemoglobine en myoglobine – Schets de overeenkomsten 4. Wat is het verschil tussen hemoglobine en myoglobine? – Vergelijking van de belangrijkste verschillen

Sleutelbegrippen: hemoglobine, myoglobine, zuurstof, haem, eiwitten, globine-eiwit, bloed

Wat is hemoglobine?

Hemoglobine is een bolvormig eiwit met meerdere subeenheden met een quaternaire structuur. Het is samengesteld uit twee α- en twee β-subeenheden die in een tetraëdrische structuur zijn gerangschikt. Hemoglobine is een ijzerhoudend metalloproteïne. Elk van de vier bolvormige eiwitsubeenheden is geassocieerd met een niet-eiwit, prosthetische haemgroep, die bindt met één zuurstofmolecuul. De aanmaak van hemoglobine vindt plaats in het beenmerg. Globine-eiwitten worden gesynthetiseerd door ribozomen in het cytosol. Het Haem-deel wordt gesynthetiseerd in de mitochondriën. Een geladen ijzeratoom wordt vastgehouden in de porfyrinering door covalente binding van ijzer met vier stikstofatomen in hetzelfde vlak. Deze N-atomen behoren tot de imidazoolring van de F8-histidinerest van elk van de vier globine-subeenheden. In hemoglobine bestaat ijzer als Fe²⁺, waardoor de rode kleur aan rode bloedcellen wordt gegeven.

Mensen hebben drie soorten hemoglobine: hemoglobine A, hemoglobine A₂ en hemoglobine F. Hemoglobine A is het algemene type hemoglobine, dat wordt gecodeerd door HBA1-, HBA2- en HBB-genen. De vier subeenheden van hemoglobine A bestaan ​​uit twee α- en twee β-subeenheden (α₂β₂). Hemoglobine A₂ en hemoglobine F zijn zeldzaam en bestaan ​​uit respectievelijk twee α- en twee δ-subeenheden en twee α- en twee γ-subeenheden. Bij zuigelingen is het hemoglobinetype Hb F (α₂γ₂).

Omdat het hemoglobinemolecuul is samengesteld uit vier subeenheden, kan het binden met vier zuurstofmoleculen. Zo wordt hemoglobine gevonden in de rode bloedcellen, als de zuurstofdrager in het bloed. Door de aanwezigheid van vier subeenheden in de structuur neemt de binding van zuurstof toe naarmate het eerste zuurstofmolecuul bindt aan de eerste haemgroep. Dit proces wordt geïdentificeerd als coöperatieve binding van zuurstof. Hemoglobine vormt de 96% van het droge gewicht van een rode bloedcel. Een deel van de koolstofdioxide is ook gebonden aan hemoglobine voor transport van weefsels naar longen. 80% van de koolstofdioxide wordt via plasma getransporteerd. De structuur van hemoglobine is weergegeven in figuur 1.

Figuur 1: Hemoglobinestructuur

Functie van hemoglobine

Wat is Myoglobine?

Myoglobine is het zuurstofbindende eiwit in spiercellen van gewervelde dieren, dat de spieren een duidelijke rode of donkergrijze kleur geeft. Het komt uitsluitend tot uiting in skeletspieren en hartspieren. Myoglobine vormt 5-10% van de cytoplasmatische eiwitten in spiercellen. Aangezien de aminozuurveranderingen in de polynucleotideketens van hemoglobine en myoglobine conservatief zijn, hebben zowel hemoglobine als myoglobine een vergelijkbare structuur. Bovendien is myoglobine een monomeer, bestaande uit een enkele polynucleotideketen, samengesteld uit een enkele haemgroep. Daarom is het in staat om te binden met een enkel zuurstofmolecuul. Er vindt dus geen coöperatieve binding van zuurstof plaats in myoglobine. Maar de bindingsaffiniteit van myoglobine is hoog in vergelijking met die van hemoglobine. Als gevolg hiervan dient myoglobine als het zuurstofopslageiwit in spieren. Myoglobine geeft zuurstof af wanneer de spieren functioneren. De 3D-structuur van hemoglobine wordt getoond in figuur 2.

Figuur 2: Myoglobine

Overeenkomsten tussen hemoglobine en myoglobine

Verschil tussen hemoglobine en myoglobine

Definitie

Hemoglobine: Hemoglobine is een rood eiwit dat verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof in het bloed van gewervelde dieren.

Myoglobine: Myoglobine is een rood eiwit met haem dat zuurstof transporteert en opslaat in de spiercellen.

Molecuulgewicht

Hemoglobine: Het molecuulgewicht van hemoglobine is 64 kDa.

Myoglobine: Het molecuulgewicht van hemoglobine is 16,7 kDa.

Samenstelling

Hemoglobine: Hemoglobine is opgebouwd uit vier polypeptideketens.

Myoglobine: Myoglobine is samengesteld uit een enkele polypeptideketen.

Kwartaire structuur

Hemoglobine: Hemoglobine is een tetrameer dat bestaat uit twee α- en twee β-subeenheden.

Myoglobine: Myoglobine is een monomeer. Daarom mist het een quaternaire structuur.

Aantal zuurstofmoleculen

Hemoglobine: Hemoglobine bindt met vier zuurstofmoleculen.

Myoglobine: Myoglobine bindt zich alleen met een enkel zuurstofmolecuul.

Coöperatieve binding

Hemoglobine: Omdat hemoglobine een tetrameer is, vertoont het een coöperatieve binding met zuurstof.

Myoglobine: Omdat myoglobine een monomeer is, vertoont het geen coöperatieve binding.

Affiniteit voor zuurstof

Hemoglobine: Hemoglobine heeft een lage affiniteit om te binden met zuurstof.

Myoglobine: Myoglobine heeft een hoge affiniteit om te binden met zuurstof, die niet afhankelijk is van de zuurstofconcentratie.

Binding met zuurstof

Hemoglobine: Hemoglobine is in staat zich stevig te binden met zuurstof.

Myoglobine: Myoglobine is niet in staat om zich stevig te binden met zuurstof.

Voorval

Hemoglobine: Hemoglobine wordt aangetroffen in de bloedbaan.

Myoglobine: Myoglobine wordt gevonden in spieren.

Types

Hemoglobine: Hemoglobine A, hemoglobine A₂ en hemoglobine F zijn de soorten hemoglobine bij mensen.

Myoglobine: Een enkel type myoglobine wordt in alle cellen aangetroffen.

Functie

Hemoglobine: Hemoglobine haalt zuurstof uit de longen en transporteert naar de rest van het lichaam.

Myoglobine: Myoglobine slaat zuurstof op in de spiercellen en geeft het af wanneer dat nodig is.

Conclusie

Hemoglobine en myoglobine zijn twee zuurstofbindende bolvormige eiwitten bij gewervelde dieren. Hemoglobine is een tetrameer dat zich coöperatief bindt met vier zuurstofmoleculen. Myoglobine is een monomeer dat bestaat uit een enkele haemgroep. Aangezien de bindingscapaciteit van hemoglobine hoger is dan die van myoglobine, wordt hemoglobine gebruikt als het zuurstoftransporterende eiwit in het bloed. Myoglobine wordt gebruikt als het zuurstofopslaande eiwit in spiercellen. De affiniteit van het binden van zuurstof met myoglobine is hoger dan die van hemoglobine. Het belangrijkste verschil tussen hemoglobine en myoglobine zit in hun functie. Het functionele verschil tussen hemoglobine en myoglobine ontstaat door het verschil in hun 3D-structuur.

Verwijzing:

1.” Myoglobine.” Hemoglobine en Myoglobine. n.p., n.d. Web. Beschikbaar Hier. 05 juni 2017. 2. "Myoglobine." Encyclopedie Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., z.d. Web. Beschikbaar Hier. 05 juni 2017.

Afbeelding met dank aan:

1. "1904 Hemoglobine" door OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-website. 19 juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 2. "Myoglobin" door →AzaToth - zelf gemaakt op basis van PDB-invoer (Public Domain) via Commons Wikimedia